آسیب شناسی بیماری آلزایمر

آسیب شناسی بیماری آلزایمر
تصویر
توسط McCall Sarrett

آیا فراموش کردن سال 20 زندگی شما و یا هر پنج دقیقه یک بار صحبت کردن را فقط برای فراموش کردن آن در هر زمان، نقص حافظه می تواند عوارض زیادی در زندگی روزمره داشته باشد. این می تواند یکی از جنبه های گیج کننده عصبی عصبی باشد و یکی از علائم اصلی زوال عقل است.

بیماری آلزایمر، همچنین به عنوان شناخته شده است AD، شایع ترین شکل دمانس است که با مشکلات شناختی و از دست دادن حافظه مشخص می شود. در حال حاضر هیچ روش رسمی بالینی برای تشخیص AD وجود ندارد، به جز یک کالبد شکافی. با این حال، دو ویژگی مشخص از بافت مغز بیماران آلزایمر وجود دارد: آمیلوئید بتا (Aβ) پلاك ها و پلاك های نوروفیبریلیار كه هر دو از بینش قابل توجهی در آسیب شناسی عصبی ایجاد می كنند.

"نارس های نوروفیبریلیال ناشی از نقص پروتئین هایی است که پروتئین های tau دارند."

Aβ یک پروتئین است که از آن نتیجه می شود پروتئولیز of پروتئین پیش ماده آمیلوئید (APP) این به این معنی است که APP به قطعات کوچکتر بریده شده است، یکی از آنها بخش Aβ است. APP به این قطعات توسط آنزیم هایی که ترشحات نامیده می شوند، که نقش اصلی آنها این پروتئین ها است، بریده می شود. تظاهرات های مختلف وجود دارد، اما یکی از آنها مهم است برای آسیب شناسی آلزایمر - گاداما. گاما مخزن یک فرم خاص از Aβ تولید می کند: Aβ-42، شکل سمی ترین پروتئین. هنگامی که شکسته شد، این قطعات پروتئینی شروع به جمع آوری در فضای خارج سلول ها می کنند. کلید سمیت این پروتئین ها این است که آنها به طور مشخص "چسبنده" هستند، بنابراین آنها شروع به تشکیل ترکیبات می کنند. این ترکیبات همچنان به توسعه و به زودی این پلاک بتا آمیلوئید در همه جا، به شدت تحت تاثیر قرار عملکرد عضلانی.


آخرین مطالب را از InnerSelf دریافت کنید


آسیب شناسی بیماری آلزایمرشکل McCall Sarrett

این تاثیر Aβ بر عملکرد نورولوژیک منجر به فرضیه آمیلوئید، یک نظریه به خوبی شناخته شده پیشنهاد توضیح برای تولید عصبی در آلزایمر.

در حال حاضر، برای دومین ویژگی کلیدی: انسداد neurofibrillary. نازک های نوروفیبریلاگر از یک نقص پروتئین هایی به نام پروتئین های tau بوجود می آیند. پروتئین Tau به عنوان یک پل بین ساختارهایی به نام میکروتوبول ها در سلول خدمت می کنند. میکروتوبولها مولکولهایی هستند که به سلولها، به ویژه آکسون ها، شکل و ساختار را پشتیبانی می کنند. پروتئین Tau به این میکروتوبول ها کمک می کند تا ساختار آکسون را فراهم کنند. با این حال، در مورد بیماری آلزایمریک بیماری تخریب عصبی که مشخصه از دست دادن نورون است، پروتئین tau جدا شده و در بدن سلولی انباشته می شود، در غیر این صورت به عنوان سوما شناخته می شود. این امر موجب تخریب آکسون ها می شود، و برای ارتباط نورون ها حتی مشکل تر می شود. این مشکل در ارتباطات عصبی مشابه اثرات بتا آمیلوئید است. با این حال، مهم است که توجه داشته باشید که این پیچ خوردگی ها به شدت از پلاک هایی که قبلا مورد بحث قرار گرفته اند متفاوت است، زیرا ارتباط آنها از داخل سلول به عنوان خارج از محیط تاثیر می گذارد.

"دانشمندان هنوز از مکانیزم دقیق آسیب شناسی آلزایمر مطمئن نیستند."

اگر چه هر دو بسیار تاثیر گذار هستند، Aβ و tau تنها عوامل مرتبط با آسیب شناسی آلزایمر نیستند. مطالعات نشان داده اند که آپولیپوپروتئین E (APOE) ژن ممکن است به عنوان Aβ تاثیرگذار باشد. سه نوع عمده برای پروتئین ها وجود دارد: ApoE2، ApoE3 و ApoE4. ApoE4 ثابت شده است که با کاهش هرس سیناپتیک ارتباط دارد، در حالی که ApoE2 افزایش می یابد. هر دو شکل نفوذ دارند آستروسیت ها (مهم سلولهای گلیال در سیستم عصبی) و با نرخ فاگوسیتوز آن، روند که توسط آن آستروسیت هاسلولهای گلیال ستاره ای که دارای تعدادی توابع هستند، شامل مواد سلولی می شوند. هر نوع از ApoE به طور مستقیم این میزان فاگوسیتوز ApoE2 را تحت تاثیر قرار می دهد که باعث افزایش آن می شود و ApoE4 کاهش می یابد. این نشان می دهد که آستروسیت ها ممکن است کمتر در هنگام ارتباط با ApoE4 قادر به "پاک کردن" آوارهای شناور در اطراف سلول باشند. بنابراين، هنگامي كه اين پلاك ها به وجود مي آيند، ژنوتيپ ApoE4 ممكن است از پاكسازي اين دانه ها جلوگيري كند و به دژنراسيون كمك كند.

بتای آمیلوئید، تاتو و ژنهای مختلف همه با هم کار می کنند تا باعث ایجاد یک مسئله ارتباطی بزرگ بین سلول ها شود، که اساسا بیماری ما به عنوان آلزایمر شناخته می شود. چنین عصبی نسبی در مناطقی از مغز که مرتبط با یادگیری و حافظه است، شایع است و در نهایت در کل مغز گسترش می یابد. با این کمبود ارتباط، از دست دادن سیناپس ها و در نهایت کاهش ماده مغزی است. بنابراین، طبیعی است که کاهش بافت مغزی در یک MRIتصویربرداری رزونانس مغناطیسی، یک روش برای مشاهده این رژیم ... به عنوان بیماری پیشرفت، نشان می دهد که آلزایمر به معنای واقعی کلمه مغز را کاهش می دهد. در حال حاضر مدل های یادگیری و حافظه ای که سیناپس ها نقش کلیدی در این فرایندها بازی می کنند، ارائه یک توضیح احتمالی در مورد نحوه ارتباط این آسیب شناسی با علائم اصلی AD مانند از دست دادن حافظه است.

دانشمندان هنوز هم از مکانیزم دقیق آسیب شناسی آلزایمر مطمئن نیستند. بسیاری از روش های ابتکاری در تلاش برای بدست آوردن اطلاعات بیشتر در مورد این نقطه آسیب شناختی، یکی از بیومارکرهای مایع مغزی نخاعی (CSF) بوده اند.

سطوح Aβ و tau را می توان در CSF از طریق یک روش به نام نقطه سوراخ کمری اندازه گیری کرد، که مایع مغزی نخاعی را جمع آوری می کند. افزایش سطح تئو و کاهش سطح Aβ در بیماران مبتلا به بیماری آلزایمر دیده می شود. این یک نتیجه از تجمع Aβ در مغز است که به نوبه خود منجر به کاهش غلظت CSF می شود. این داده ها نشان می دهد که در آینده پزشکان و دانشمندان می توانند با بررسی سطح پروتئین در CSF قادر به پیش بینی وضعیت شناختی یک بیمار باشند.

در حال حاضر درمان قطعی برای بیماری آلزایمر وجود ندارد. با این حال، افزایش دانش پروتئین های پاتولوژیک درگیر، ژن های مرتبط و تحقیقات علمی در حال انجام، امید به درمان موثر در آینده را فراهم می کند.

به نظر شما برای دستیابی به درمان برای آلزایمر، چه نوع پیشرفتی لازم است؟ به ما اطلاع دهید!

این مقاله در ابتدا در ظاهر دانستن نورون ها?

درباره نویسنده

خلیا سیاه یک دانشجوی تازه کار در دانشگاه نیویورک است. شانگهای در حال برنامه ریزی برای اعلام یک علم جدید در علوم عصبی با جزئی در Data Science با غلبه بر هوش مصنوعی است. در آینده، او امیدوار است که دکترای دکتر / دکترای خود را بدست آورد و تبدیل به یک متخصص مغز و اعصاب شود که جنبه های مولکولی یادگیری و حافظه را مطالعه کند. در حین اوقات فراغت، خیلا در حال کار با ابتکار MYELIN در IYNA است و همچنین خواندن مطالب مرتبط با علوم اعصاب. در خارج از مطالعه علوم اعصاب، او لذت می برد در حال اجرا، آموزش در مدارس ابتدایی محلی، حل مشکلات ریاضی و نوشیدن مقدار زیادی قهوه.

کتاب های مرتبط

{amazonWS: searchindex = کتابها؛ کلید واژه ها = بیماری آلزایمر؛ maxresults = 3}

منابع

Lacor، PN، Buniel، MC، Furlow، PW، Clemente، AS، Velasco، PT، Wood، M.،. . . کلاین، WL (2007، ژانویه 24). Aβ Oligomer-induced aberrations in محل تماس دو عصب ترکیب، شکل و تراکم یک مبنای مولکولی برای از دست دادن اتصال در بیماری آلزایمر را فراهم می کند. دریافت شده از http://www.jneurosci.org/content/27/4/796

مورفی، MP، و LeVine، H. (2010). بیماری آلزایمر و پپتید بتا آمیلوئید. مجله بیماری آلزایمر: JAD, 19(1)، 311. http://doi.org/10.3233/JAD-2010-1221

O'Brien، RJ، & Wong، PC (2011). پردازش پروتئین پیش ماده آمیلوئید و بیماری آلزایمر. بررسی سالانه علوم اعصاب, 34، 185-204. http://doi.org/10.1146/annurev-neuro-061010-113613

Chung، W.-S.، Verghese، PB، Chakraborty، C.، Joung، J.، Hyman، BT، Ulrich، JD، ... Barres، BA (2016). نقش آلل وابسته به ریشه برای APOE در کنترل نرخ محل تماس دو عصباتصالات بین نورون هایی که سیگنال از آن عبور می شود ... هورمون های astrocytes. مجموعه مقالات آکادمی ملی علوم ایالات متحده آمریکا, 113(36)، 10186-10191. http://doi.org/10.1073/pnas.1609896113

Zetterberg H. (2009، اوت 19). آمیلوئید β و APP به عنوان نشانگرهای زیستی برای بیماری آلزایمر. دریافت شده از https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0531556509001594?via=ihub

enafarZH-CNzh-TWnltlfifrdehiiditjakomsnofaptruessvtrvi

به دنبال InnerSelf در

فیس بوک، آیکونتوییتر آیکونrss-icon

دریافت آخرین با ایمیل

{emailcloak = خاموش}

بیشترین مطلب خوانده شده